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糖によるタンパク質の構造及び水和の安定化作用の分子機構の解明

味戸, 聡志 アジト, サトシ 群馬大学

2020.03.24

概要

糖およびポリオールによってタンパク質の変性および酵素の失活が防止されることが知られている。これらの添加剤は、生化学や食品保存の分野などで広く利用されている。このタンパク質保護作用は、水和構造を通じて発揮されると考えられている。これまでに、密度測定、熱量測定、円偏光二色性、NMR 等を用いた実験的研究が実施されてきたが、タンパク質と溶媒間の相互作用を直接明らかにした研究は乏しい。従って、このメカニズムが完全には解明されたとは言えない。その一方で、タンパク質の折りたたまれるメカニズムは、依然として生物学における重要な問題の 1 つである。水溶液中のタンパク質の安定性は、塩等の共溶質、および温度や圧力の影響を受ける。しかし、大量の共溶質が存在する濃厚溶液中で特定のタンパク質構造を実験的観察することが困難であったため、実験的なタンパク質のアンフォールディング-フォールディングの研究は希薄溶液で行われてきた。

本研究では、放射光 X 線広角散乱(WAXS)および中性子小角散乱(SANS)を用い、タンパク質構造とその水和構造に対する糖の効果について直接的な証拠を得ることに成功した。さらに、化学変性、熱変性、および酸変性条件下におけるミオグロビンの構造転移に対する糖の効果を解析した。研究試料には、ミオグロビンを典型的な球状タンパク質として用いた。糖としては、二糖であるトレハロースおよびスクロース、単糖であるグルコースおよびフルクトースを用いた。

第1 章は、序章として生体およびタンパク質に対する糖の保護作用の概要と、本研究で用いた試料であるミオグロビンやアミロイド線維およびトレハロースの特性について述べた。第 2 章では実験手法について述べた。ここでは、研究で利用した施設の概要および散乱の基本理論に加え、WAXS データのバックグラウンド処理方法、ギニエ解析、距離分布関数、所属研究室が開発した転移多状態解析法(TMA)について説明した。

第 3 章から第 5 章までに研究結果および考察を述べた。第 3 章では WAXS と SANS を相補的に使用し、タンパク質の水和殻に対するトレハロースおよびグルコースの効果を検討した。WAXS と SANS の実験データを詳細に議論するため、理論散乱関数のシミュレーションを実施した。理論計算では、糖の存在下で考えられる 2 つのモデルを想定した。選択的排除モデルでは、選択的溶媒和によって糖分子がタンパク質水和水と置換される。このモデルは、タンパク質水和殻の散乱密度の増加として観測され得る。選択的排除では、水和斥力により糖分子がタンパク質の水和殻から選択的に排除される。これは、タンパク質の選択的水和とも呼ばれ、タンパク質水和殻密度の保存として観測され得る。WAXS の結果は、タンパク質表面からの糖分子の排除が 25%w/w 未満の糖濃度で支配的であることを明確に示した。また、選択的排除および水和殻保存作用は、グルコースに比べてトレハロースでより支配的であった。重水素化グルコースを使用した SANS 実験の結果は、グルコース濃度の増加にも関わらず、タンパク質水和殻の密度がほぼ一定に保存されることを明確に示した。この結果は、糖分子がタンパク質の水和殻から選択的に除外されるという WAXS の結果を強く支持するものである。

第 4 章では第 3 章の研究を展開した。ここでは、タンパク質の水和殻に対する効果に加えて、化学変性および熱変性に対する糖の保護作用を検討した。糖にはトレハロース、スクロース、グルコース、フルクトースの 4 種を用いた。また、第 3 章で用いた 2 つのモデルの中間として中性的溶媒和モデルを加え、3 つのモデルを用いて解析を行った。実験データと 3 つ溶媒和モデルに基づいた理論的シミュレーションにより、糖分子がタンパク質表面から選択的または弱く排除され、天然のタンパク質水和殻が保存されることが明らかとなった。この傾向は、二糖類でより明白であった。さらに、糖濃度の増加に伴い、選択的排除モデルから中性溶媒和モデルへ徐々に移行することが判明した。塩酸グアニジンによる化学変性に対する糖の保護作用は、5%w/w の低濃度から発揮され、特に二次構造について顕著な保護傾向が示された。熱変性に対する抑制作用は、アミロイド形成を伴うものの、すべての階層構造レベルで約 4〜5°C 上昇した。特に、アミロイド様凝集における多量体形成が抑制された。本章の結果は、糖が水和殻の保護作用を介してタンパク質の天然構造を化学変性および熱変性から保護することを明確に示唆するものである。

第 5 章では、ミオグロビンの酸変性によって生じるアミロイド線維形成に対するトレハロースの効果を検討した。ミオグロビンは、変性条件下でヘリックスからシートへの転移を伴うアミロイド形成を生じることが知られている。本章の研究により、トレハロースが初期段階のアミロイド線維からミオグロビンの天然構造を回復させることが明らかとなった。具体的には、クロスβ構造および積層したベータシート構造からミオグロビンの天然構造が回復された。

最後に、第 6 章では本研究の総括を述べた。

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参考文献

Abedini, A., G. Singh, D.P. Raleigh. 2006. Recovery and purification of highly aggregation- prone disulfide-containing peptides: Application to islet amyloid polypeptide. Anal. Biochem. 351:181–186.

Ajito, S., H. Iwase, S. Takata, M. Hirai. 2018a. Sugar-mediated stabilization of protein against chemical or thermal denaturation. J. Phys. Chem. B. 122:8685–8697.

Ajito, S., M. Hirai, H. Iwase, N. Shimizu, N. Igarashi, N. Ohta. 2018b. Protective action of trehalose and glucose on protein hydration shell clarified by using X-ray and neutron scattering. Physica B. 551:249–255.

Andreadis, S.S., C.G. Athanassiou. 2017. A review of insect cold hardiness and its potential in stored product insect control. Crop Prot. 91:93–99.

Arakawa, T., S.N. Timasheff. 1985. Mechanism of polyethylene glycol interaction with proteins. Biochemistry. 24:6856–6762.

Arakawa, T., S.N. Timasheff. 1984. Mechanism of protein salting in and salting out by divalent cation salts: Balance between hydration and salt binding. Biochemistry. 23:5912– 5923.

Arakawa, T., S.N. Timasheff. 1983. Preferential interactions of proteins with solvent components in aqueous amino acid solutions. Arch. Biochem. Biophys. 224:169–177.

Arakawa, T., S.N. Timasheff. 1982. Stabilization of protein-structure by sugars. Biochemistry. 21:6536–6544.

Atha, D.H., K.C. Ingham. 1981. Mechanism of precipitation of proteins by polyethylene glycols: Analysis in terms of excluded volume. J. Biol. Chem. 256:2108–2117.

Auton, M., D.W. Bolen, J. Rösgen. 2008. Structural thermodynamics of protein preferential solvation. Protein-Struct. Funct. Bioinfo. 73:802–813.

Bai, Y., T.R. Sosnick, L. Mayne, S.W. Englander. 1995. Protein folding intermediates: Native- state hydrogen exchange. Science. 269:192–197.

Ball, P., J.E. Hallsworth. 2015. Water structure and chaotropicity: Their uses, abuses and biological implications. Phys. Chem. Chem. Phys. 17:8297–8305.

Banipal, P.K., T.S. Banipal, B.S. Lark, J.C. Ahluwalia. 1998. Partial molar heat capacities and volumes of some mono-, di- and tri-saccharides in water at 298.15, 308.15 and 318.15 K. J. Chem. Soc. Faraday Trans. 24:3527–3780.

Bizzarri, A.R., S. Cannistraro. 2002. Molecular dynamics of water at the protein−solvent interface. J. Phys. Chem. B. 106:6617–6633.

Branca, C., S. Maccarrone, S. Magazù, G. Maisano, S.M. Bennington, J. Taylor. 2005. Tetrahedral order in homologous disaccharide-water mixtures. J. Chem. Phys. 122:174513.

Brown, G.M., D.C. Rohrer, B. Berking, C.A. Beevers, R.O. Gould, R. Simpson. 1972. The crystal structure of alpha, alpha-trehalose dihydrate from three independent X-ray determinations. Acta Crystallogr. B. 28:3145–3158.

Bunn, H.F., P.J. Higgins. 1981. Reaction of monosaccharides with proteins: Possible evolutionary significance. Science. 213:222–224.

Cheng, X., B.P. Schoenborn. 1990. Hydration in protein crystals: A neutron diffraction analysis of carbonmonoxymyoglobin. Acta Cryst. B. 46:195–208.

Chiti, F., C.M. Dobson. 2017. Protein Misfolding, amyloid formation, and human disease: A summary of progress over the last decade. Annu. Rev. Biochem. 86:27–68.

Clark, E.D. 2001. Protein refolding for industrial processes. Curr. Opin. Biotechnol. 12:202– 207.

Clark, M.S., M.R. Worland. 2008. How insects survive the cold: molecular mechanisms – A review. J. Comp. Physiol. B. 178:917–933.

Clegg, J.S. 2001. Cryptobiosis - a peculiar state of biological organization. Comp. Biochem. Physiol. B. 128:613–624.

Cornette, R. 2011. The induction of anhydrobiosis in the sleeping chironomid: Current status of our Knowledge. IUBMB Life. 63:419–429.

Cray, J.A., J.T. Russell, D.J. Timson, R.S. Singhal, J.E. Hallsworth. 2013. A universal measure of chaotropicity and kosmotropicity. Environ. Microbiol. 15:287–296.

Crowe, J.H., J.F. Carpenter, L.M. Crowe. 1998. The role of vitrification in anhydrobiosis. Annu. Rev. Physiol. 60:73–103.

Crowe, L.M., D.S. Reid, J.H. Crowe. 1996. Is trehalose special for preserving dry biomaterials? Biophys. J. 71:2087–2093.

Davis-Searles, P.R., A.J. Saunders, D.A. Erie, D.J. Winzor, G.J. Pielak. 2001. Interpreting the effects of small uncharged solutes on protein-folding equilibria. Annu. Rev. Biophys. Biomolec. Struct. 30:271–306.

de Simone, A., G.G. Dodson, C.S. Verma, A. Zagari, F. Fraternali. 2005. Prion and water: Tight and dynamical hydration sites have a key role in structural stability. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 102:7535–7540.

Dobson, C.M. 2003. Protein folding and misfolding. Nature. 426:884–890.

Edmonds, A.R. 1957. Angular momentum in quantum Mechanics. Princeton Univ. Press.

Eisenberg, D., A.D. McLachan. 1986. Solvation energy in protein folding and binding. Nature. 319:199–203.

Ekdawi-Sever, N.C., P.B. Conrad, J.J. de Pablo. 2019. Molecular simulation of sucrose solutions near the glass transition temperature. J. Phys. Chem. A. 105:734–742.

Elbein, A.D., Y.T. Pan, I. Pastuszak, D. Carroll. 2003. New insights on trehalose: A multifunctional molecule. Glycobiology. 13:17–27.

Fabiani, E., A.M. Stadler, D. Madern, M.M. Koza, M. Tehei, M, Hirai, G. Zaccai. 2009. Dynamics of apomyoglobin in the alpha-to-beta transition and of partially unfolded aggregated protein. Eur. Biophys. J. 38:237–244.

Fändrich, M., M.A. Fletcher, C.M. Dobson. 2001. Amyloid fibrils from muscle myoglobin. Nature. 410:165–166.

Fändrich, M., V. Forge, K. Buder, M. Kittler, C.M. Dobson, S. Diekmann. 2003. Myoglobin forms amyloid fibrils by association of unfolded polypeptide segments. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 100:15463–15468.

Feigin, L.A., D.I. Svergun. 1987. Structure analysis by small-angle X-ray and neutron scattering. Plenum Press.

Fenimore, P.W., H. Frauenfelder, B.H. McMahon, F.G. Parak. 2002. Slaving: Solvent fluctuations dominate protein dynamics and functions. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 99:16047–16051.

Fenimore, P.W., H. Frauenfelder, B.H. McMahon, R.D. Young. 2004. Bulk-solvent and hydration-shell fluctuations, similar to alpha- and beta-fluctuations in glasses, control protein motions and functions. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 101:14408–14413.

Feofilova, E.P., A.I. Usov, I.S. Mysyakina, G.A. Kochkina. 2014. Trehalose: Chemical structure, biological functions, and practical application. Microbiology. 83:184–194.

Fernandez, A., H.A. Scheraga. 2003. Insufficiently dehydrated hydrogen bonds as determinants of protein interactions. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 100:113–118.

Fraser, R.D.B., T.P. Macrae, E. Suzuki. 1978. Improved method for calculating contribution of solvent to X-Ray-diffraction pattern of biological molecules. J. Appl. Crystallogr. 11:693–694.

Frauenfeldera, H., G. Chena, J. Berendzena, P.W. Fenimorea, H. Janssonb, B.H. McMahona, I.R. Stroec, J. Swensond, R.D. Younge. 2009. A unified model of protein dynamics. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 106:5129–5134.

Gabel, F., D. Bicout, U. Lehnert, M. Tehei, M. Weik, G. Zaccai. 2002. Protein dynamics studied by neutron scattering. Q. Rev. Biophys. 35:327–367.

Gekko, K., S.N. Timasheff. 1981. Mechanism of protein stabilization by glycerol: preferential hydration in glycerol-water mixtures. Biochemistry. 20:46667–4676.

Gerstein, M., C. Chothia. 1996. Packing at the protein-water interface. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 93:10167–10172.

Gertz, M.A., R. Comenzo, R.H. Falk, J.P. Fermand, B.P. Hazenberg, P.N. Hawkins, G. Merlini, P. Moreau, P. Ronco, V. Sanchorawala, O. Sezer, A. Solomon, G. Grateau. 2005. Definition of organ involvement and treatment response in immunoglobulin light chain amyloidosis (AL): A consensus opinion from the 10th international symposium on amyloid and amyloidosis. Am. J. Hematol. 79:319–328

Glatter, O., O. Kratky. 1982. Small angle X-ray scattering. Academic Press.

Golovina, E.A., A.V. Golobin, F.A. Hoekstra, R. Faller. 2009. Water replacement hypothesis in atomic detail-factors determining the structure of dehydrated bilayer stacks. Biophys. J. 97:490–499.

Guinier, A., G. Fournet, C.B. Walker. 1955. Small-angle scattering of X-rays. John Wiley & Sons.

Hade, E.P.K., C. Tanford. 1967. Isopiestic compositions as a measure of preferential interactions of macromolecules in two-component solvents. Application to proteins in concentrated aqueous cesium chloride and guanidine hydrochloride. J. Am. Chem. Soc. 89:5034–5040.

Hague, M.A., J. Chen, P. Aldred, B. Adhikari. 2015. Drying and denaturation characteristics of whey protein isolate in the presence of lactose and trehalose. Food Chem. 177:8–16.

Hengherr, S., R.O. Schill. 2019. Environmental adaptations: cryobiosis. Water bears: The biology of tardigrades. Springer.

Hirai, M., H. Iwase, T. Hayakawa, H. Takahashi. 2003. Determination of asymmetric structure of ganglioside-DPPC mixed vesicle using SANS, SAXS and DLS. Biophys. J. 85:1600–1610.

Hirai, M., H. Iwase, T. Hayakawa, K, Miura, K. Inoue. 2002. Structural hierarchy of several proteins observed by wide-angle solution scattering. J. Synchrot. Radiat. 9:202–205.

Hirai, M., S. Ajito, H. Iwase, S. Takata, N. Ohta, N. Igarashi, N. Shimizu. 2018. Restoration of myoglobin native fold from its initial state of amyloid formation by trehalose. J. Phys. Chem. B. 122:11962–11968.

Hirai, M., S. Arai, H. Iwase. 1999. Complementary analysis of thermal transition multiplicity of hen egg-white lysozyme at low pH using X-ray scattering and scanning calorimetry. J. Phys. Chem. B. 103:549–556.

Hirai, M., M. Koizumi, T. Hayakawa, H. Takahashi, S. Abe, H. Hirai, K. Miura, K. Inoue. 2004. Hierarchical map of protein unfolding and refolding at thermal equilibrium revealed by wide-angle X-ray scattering. Biochemistry. 43:9036–9049.

Ibers, J.A., W.C. Hamilton. 1974. International tables for X-ray crystallography. Vol. IV . Kynoch Press.

Inoue, H., S.N. Timasheff. 1968. The interaction of beta-lactoglobulin with solvent components in mixed water-organic solvent systems. J. Am. Chem. Soc. 90:1890–1897.

Israelachvili, J., H. Wennerström. 1996. Role of hydration and water structure in biological and colloidal interactions. Nature. 379:219–225.

Iwase, H., S. Takata, T. Morikawa, M. Katagiri, A. Birumachi, J. Suzuki. 2018. Installation of a high-resolution position-sensitive scintillation detector in the small and wide angle neutron scattering instrument (TAIKAN), MLF, J-PARC. Physica B. 551:501–505.

Jain, N.K., I. Roy. 2009. Effect of trehalose on protein structure. Protein Sci. 18:24–36.

Kataoka, M., Y. Hagihara, K. Mihara, Y. Goto. 1993. Molten globule of cytochrome c studied by small angle X-ray scattering. J. Mol. Biol. 229:591–596.

Katina, N.S., M.Y. Suvorina, E.I. Grigorashvili, V.V. Marchenkov, N.A. Ryabova, A.D. Nikulin, A.K. Surin. 2017. Identification of regions in apomyoglobin that form intermolecular interactions in amyloid aggregates using high-performance mass spectrometry. J. Anal. Chem. 72:1271–1279.

Kaucurakova, M., M. Mathlouthi. 1996. FTIR and laser-Raman spectra of oligosaccharides in water: Characterization of the glycosidic bond. Carbohydr. Res. 284:145–157.

Kaushik, J.K., R. Bhat. 1998. Thermal stability of proteins in aqueous polyol solutions: role of the surface tension of water in the stabilizing effect of polyols. J. Phys. Chem. B. 102:7058–7066.

Kelava, T., I. Ćavar, F. Čulo. 2010. Influence of small doses of various drug vehicles on acetaminophen-induced liver injury. Can. J. Physiol. Pharmacol. 88:960–967.

Kell, G.S. 1977. Effects of isotopic composition, temperature, pressure, and dissolved-gases on density of liquid water. J. Phys. Chem. Ref. Data. 6:1109–1131.

Kendrew, J.C., G. Bodo, H.M. Dintzis, R.G. Parrish, H. Wyckoff, D.C. Phillips. 1958. A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by X-Ray analysis. Nature. 181:662–666.

Kent, B., T. Hunt, T.A. Darwish, T. Hauß, C.J. Garvey, G. Bryant. 2014. Localization of trehalose in partially hydrated DOPC bilayers: insights into cryoprotective mechanisms. J. R. Soc. Interface. 11:20140069.

Kidera, A., N. Go. 1992. Normal mode refinement: Crystallographic refinement of protein dynamic structure. J. Mol. Biol. 225:457–475.

Knoll, W., G. Schmidt, K. Ibel. 1985. The inverse contrast variation in small-angle neutron- scattering. J. Appl. Crystallogr. 18:65–70.

Lattman, E.E. 1989. Rapid calculation of the solution scattering profile from a macromolecule of known structure. Proteins. 5:149–155.

Lee, J.C., S.N. Timasheff. 1981. The stabilization of proteins by sucrose. J. Biol. Chem. 256:7193–7201.

Lee, J.C., L.L. Lee. 1981. Preferential solvent interactions between proteins and polyethylene glycols. J. Biol. Chem. 256:625–631.

Levi, I., C.B. Purves. 1949. The Structure and Configuration of Sucrose (α-D- Glucopyranosyl-β-D-Fructofuranoside). Adv. Carbohyd. Chemi. 4:1–3.

LeVine, H. 2004. Alzheimer’s beta-peptide oligomer formation at physiologic concentrations. Anal. Biochem. 335:81–90.

Liptak, B.G. 2003. Instrument engineers' handbook, volume one: Process measurement and analysis 4th edition. CRC Press.

Lunn, J.E., I. Delorge, C.M. Figueroa, P. Van-Dijck, M. Stitt. 2014. Trehalose metabolism in plants. Plant J. 79:544–567.

MacGillavry, C.H., G.D. Rieck. 1968. International tables for X-ray crystallography Vol. III 2nd edtion. Kynoch Press.

Magazù, S., F. Migliardo, A.J. Ramirez-Cuesta. 2007. Kosmotrope character of maltose in water mixtures. J. Mol. Struct. 830:167–170.

Makarov, V.A., B.K. Andrews, P.E. Smith, B.M. Pettitt. 2000. Residence times of water molecules in the hydration sites of myoglobin. Biophys. J. 79:2966–2974.

Malinchik, S.B., H. Inouye, K.E. Szumowski, D.A. Kirschner. 1998. Structural analysis of Alzheimer’s beta(1–40) amyloid: Protofilament assembly of tubular fibrils. Biophys. J. 74:537–545.

Maurus, R., C.M. Overall, R. Bogumil, Y. You, A.G. Mauk, M. Smith, G.D. Brayer. 1997. A myoglobin variant with a polar substitution in a conserved hydrophobic cluster in the heme binding pocket. Biochem. Biophys. Acta. 134:1–13.

Mcpherson, A. 1985. Crystallization of macromolecules: General-principles. Methods Enzymol. 114:112–120.

Mcpherson, J.D., B.H. Shilton, D.J. Walton. 1988. Role of fructose in glycation and cross- linking of proteins. Biochemistry. 28:1901–1907.

Miller, D.P., J.J. de Pablo, H. Corti. 1997. Thermophysical properties of trehalose and its concentrated aqueous solutions. Pharm. Res. 14:578–590.

Møbjerg, N., K.A. Halberg, A. Jørgensen, D. Persson, M. Bjørn, H. Ramløv, R.M. Kristensen. 2014. Trehalose metabolism in plants. Plant J. 79:544–567.

Na, G.C., S.N. Timasheff. 1981. Interaction of calf brain tubulin with glycerol. J. Mol. Biol. 151:165–178.

O’Brien, E.P., R.I. Dima, B. Brooks, D. Thirumalai. 2007. Interactions between hydrophobic and ionic solutes in aqueous guanidinium chloride and urea solutions: Lessons for protein denaturation mechanism. J. Am. Chem. Soc. 129:7346–7353

Ohtake, S., Y.J. Wang. 2011. Trehalose: Current use and future applications. J. Pharm. Sci. 100:2020–2053.

Oleinikova, A., N. Smolin, I. Brovchenko. 2007. Influence of water clustering on the dnamics of hydration water at the surface of a lysozyme. Biophys. J. 93:2986–3000.

Onai, T., M. Koizumi, H. Lu, K. Inoue, M. Hirai. 2007. Initial process of amyloid formation of apomyoglobin and effect of glycosphingolipid (GM1). J. Appl. Crystallogr. 40:184–189.

Pain, R.H. 2000. Mechanisms of protein folding. Oxford University Press.

Patel, S., Y.U. Sasidhar, K.V.R. Chary. 2017. Mechanism of Initiation, association, and formation of amyloid fibrils modeled with the N-terminal peptide fragment, IKYLEFIS, of myoglobin G-helix. J. Phys. Chem. B. 121:7536–7549.

Pavlov, M.Y., B.A. Fedorov. 1983. Improved technique for calculating X-ray scattering intensity of biopolymers in solution: Evaluation of the form, volume, and surface of a particle. Biopolymers. 22:1507–1522.

Prakash, V., C. Loucheux, S. Scheufele, M.J. Gorbunoff, S.N. Timasheff. 1981. Interactions of proteins with solvent components in 8 M urea. Arch. Biochem. Biophys. 210:455–464.

Reisler, E., Y. Haik, H. Eisenberg. 1977. Bovine serum-albumin in aqueous guanidine- hydrochloride solutions – Preferential and absolute interactions and comparison with other systems. Biochemistry. 16:197–203.

Rösgen, J., B.M. Pettitt, D.W. Bolen. 2007. An analysis of the molecular origin of osmolyte- dependent protein stability. Protein Sci. 16:733–743.

Rösgen, J., B.M. Pettitt, D.W. Bolen. 2005. Protein folding, stability, and solvation structure in osmolyte solutions. Biophys. J. 89:2988–2997.

Shiraga, K., A. Adachi, M. Nakamura, T. Tajima, K. AjitoY. Ogawa. 2017. Characterization of the hydrogen-bond network of water around sucrose and trehalose: Microwave and terahertz spectroscopic study. J. Chem. Phys. 146:105102.

Simperler, A., A. Kornherr, R. Chopra, P.A. Bonnet, W. Jones, W.D.S. Motherwell, G. Zifferer. 2006. Glass transition temperature of glucose, sucrose, and trehalose – An experimental and in silico study. J. Phys. Chem. B. 110:19678–19684.

Simpson, R.B., W. Kauzmann. 1953. The kinetics of protein denaturation. I. The behavior of the optical rotation of ovalbumin in urea solutions. J. Am. Chem. Soc. 75:5139–5152.

Singer, M.A., S. Lindquist. 1998. Thermotolerance in saccharomyces cerevisiae: The yin and yang of trehalose. Trends Biotechnol. 16:460–468.

Sola-Penna, M., J.R. Meyer-Fernandes. 1998. Stabilization against thermal inactivation promoted by sugars on enzyme structure and function: Why is trehalose more effective than other sugars? Arch. Biochem. Biophys. 360:10–14.

Stadler, A.M., F. Demmel, J. Ollivier, T. Seydel. 2016. Picosecond to nanosecond dynamics provide a source of conformational entropy for protein folding. Phys. Chem. Chem. Phys. 18:21527–21538.

Stadler, A.M., M.M. Koza, J. Fitter. 2015. Determination of conformational entropy of fully and partially folded conformations of holo- and apomyoglobin. J. Phys. Chem. B. 119:72– 82.

Storey, K.B., J. M. Storey. 1996. Natural freezing survival in animals. Annu. Rev. Ecol. Syst. 27:365–386.

Stuhrmann, H.B. 1970. Interpretation of small-angle scattering functions of dilute solutions and gases: A representation of structures related to a one-particle-scattering function. Acta Cryst. A. 26:297–306.

Stuhrmann, H.B., A. Miller. 1978. Small-angle scattering of biological structures. J. Appl. Crystallogr. 11:325–345.

Sukenik, S., L. Sapir, D. Harries. 2013. Balance of enthalpy and entropy in depletion forces. Curr. Opin. Colloid Interface Sci. 18:495–501.

Sussich, F., R. Urbani, F. Princivalle, A. Cesaro. 1998. Polymorphic amorphous and crystalline forms of trehalose. J. Am. Chem. Soc. 120:7893–7899.

Suzuki, A., M. Yamazaki. 1989. Osmoelastic coupling in biological structures: Formation of parallel bundles of actin filaments in a crystalline-like structure caused by osmotic stress. Biochemistry. 28:6513–6518.

Svergun, D.I., C. Barberato, M.H.J. Koch. 1995. CRYSOL - A program to evaluate X-ray solution scattering of biological macromolecules from atomic coordinates. J. Appl. Crystallogr. 28:768–773.

Svergun, D.I., J.S. Pedersen. 1994. Propagating errors in small-angle scattering data treatment. J. Appl. Crystallogr. 27:241–248.

Svergun, D.I., S. Richaed, M.H.J. Koch, Z. Sayers, S. Kuprin, G. Zaccai. 1998. Protein hydration in solution: Experimental observation by X-ray and neutron scattering. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 95:2267–2272.

Teeter, M.M. 1991. Water-protein interactions: Theory and experiment. Annu. Rev. Biophys. 20:577–600.

Tehei, M., B. Franzetti, K. Wood, F. Gabel, E. Fabiani, M. Jasnin, M. Zamponi, D. Oesterhel, G. Zaccai, M. Ginzburg, B.Z. Ginzburg. 2007. Neutron scattering reveals extremely slow cell water in a dead sea organism. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 104:766–777.

Timasheff, S.N. 1992. A physicochemical basis for the selection of osmolytes by nature. Water and Life. Springer.

Timasheff, S.N. 1993. The control of protein stability and association by weak interactions with water: How do solvents affect these processes? Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 22:67–97.

Vagenende, V., M. G.S. Yap, B.L. Trout. 2009. Mechanisms of protein stabilization and prevention of protein aggregation by glycerol. Biochemistry. 48:11084–11096.

Vieille, C., G.J. Zeikus. 2001. Hyperthermophilic enzymes: Sources, uses, and molecular mechanisms for thermostability. Microbiol. Mol. Biol. Rev. 65:1–43.

Wełnicz, W., M.A. Grohme, Ł. Kaczmarek, R.O. Schill, M. Frohme. 2011. Anhydrobiosis in tardigrades – The last decade. J. Insect Physiol. 57:577–583.

Wyman Jr, J., C. B. Anfinsen, M.L. Anson, J.T. Edsall, F.M. Richards. 1964. Linked functions and reciprocal effects in hemoglobin: A second look. Adv. Protein Chem. 19:223–286.

Zaccai, G. 2000. How soft is a protein? A protein dynamics force constant measured by neutron scattering. Science. 288:1604–1607.

Zamyatnin, A.A. 1984. Amino acid, peptide, and protein volume in solution. Ann. Rev. Biophys. Bioeng. 13:145–165.

Zhang, B., H. Wu, H. Yang, X. Xiang, H. Li, S. Deng. 2017. Cryoprotective roles of trehalose and alginate oligosaccharides during frozen storage of peeled shrimp (Litopenaeus vannamei). Food Chem. 228:257–264.

Zhang, G., V. Babenko, W. Dzwolak, T.A. Keiderling. 2015. Dimethyl sulfoxide induced destabilization and disassembly of various structural variants of insulin fibrils monitored by vibrational circular dichroism. Biochemistry. 54:7193–7202.

味戸聡志, 平井光博. 2019. トレハロースによるタンパク質の酸変性及び凝集に対する回復作用. 分析化学. 68:43–49.

鍛冶東海, 新村信雄. 1983. 中性子散乱と生体内物質. 化学と生物. 21:250–257.

池田裕二郎. 2012. J-PARC 中性子源. RADIOISOTOPES. 61:343–351.

岩瀬裕希. 2002. X 線・中性子溶液散乱法による糖脂質/球場蛋白質凝集系の研究. 群馬大学大学院博士論文.

小泉将治. 2006. タンパク質のフォールディングとアミロイド化の構造学的研究. 群馬大学大学院博士論文.

後藤祐児. 2009. アミロイド線維形成とタンパク質科学. 高分子. 2:92–96.

櫻井実. 2016. 低温生物工学会誌. 63:1–10.

佐々木泰三, 石井武比古. 1986. シンクロトロン放射. 培風館.

床次正安. 1985. 放射光の性質とフォトン・ファクトリー. 鉱物学雜誌. 16:409–413.

新村信雄. 1974. TOF 法中性子回折. 日本結晶学会誌. 16:355–368.

原雅弘. 2002. 「SPring-8」とは. 日本調理科学会誌. 35:404–412.

平井光博. 2002. コントラスト変化法. 波紋. 12:210–217.

星埜禎男, 国富信彦, 渋谷巌, 浜口由和. 1976. 実験物理学講座 22 中性子回折. 共立出版.

マッキー, T., J.R. マッキー; 市川厚, 福岡 伸一. 2010. マッキー生化学第 4 版. 化学同人.

モーラン, L.A., H.R. ホートン, K.G. スクリグアウト, M.D. ペリー ; 鈴木紘一, 宗川惇子, 笠井献一, 宗川吉汪, 榎森康文, 川崎博史. 2013. ホートン生化学第 5 版.東京化学同人.

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