[1]
[2]
[3]
[4]
[5]
[6]
[7]
[8]
[9]
[10]
[11]
[12]
[13]
[14]
[15]
[16]
[17]
[18]
[19]
[20]
[21]
[22]
[23]
[24]
[25]
[26]
[27]
H. T. McMahon, J. L. Gallop, Nature 2005, 438, 590-596.
a) H. T. McMahon, E. Boucrot, J. Cell Sci. 2015, 128, 1065-1070; b) I. K. Jarsch, F. Daste, J. L. Gallop, J. Cell
Biol. 2016, 214, 375-387; c) M. Kitamata, T. Inaba, S. Suetsugu, Biochem. Soc. Trans. 2020, 48, 837-851.
a) M. M. Kozlov, J. W. Taraska, Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2023, 24, 63-78; b) C. Steinem, M. Meinecke, Soft
Matter 2021, 17, 233-240.
T. Itoh, P. De Camilli, Biochim Biophys Acta 2006, 1761, 897-912.
a) A. Lamazière, C. Wolf, O. Lambert, G. Chassaing, G. Trugnan, J. Ayala-Sanmartin, PLoS One 2008, 3,
e1938; b) J. A. Jackman, V. V. Costa, S. Park, A. Real, J. H. Park, P. L. Cardozo, A. R. Ferhan, I. G. Olmo, T. P.
Moreira, J. L. Bambirra, V. F. Queiroz, C. M. Queiroz-Junior, G. Foureaux, D. G. Souza, F. M. Ribeiro, B. K.
Yoon, E. Wynendaele, B. De Spiegeleer, M. M. Teixeira, N. J. Cho, Nat. Mater. 2018, 17, 971-977; c) T.
Murayama, T. Masuda, S. Afonin, K. Kawano, T. Takatani-Nakase, H. Ida, Y. Takahashi, T. Fukuma, A. S.
Ulrich, S. Futaki, Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 2017, 56, 7644-7647.
a) T. Masuda, H. Hirose, K. Baba, A. Walrant, S. Sagan, N. Inagaki, T. Fujimoto, S. Futaki, Bioconjug. Chem.
2020, 31, 1611-1615; b) S. Afonin, A. Frey, S. Bayerl, D. Fischer, P. Wadhwani, S. Weinkauf, A. S. Ulrich,
Chemphyschem 2006, 7, 2134-2142.
a) K. Matsuzaki, K. Sugishita, N. Ishibe, M. Ueha, S. Nakata, K. Miyajima, R. M. Epand, Biochemistry 1998,
37, 11856-11863; b) S. Guha, J. Ghimire, E. Wu, W. C. Wimley, Chem. Rev. 2019, 119, 6040-6085.
G. Drin, B. Antonny, FEBS Lett. 2010, 584, 1840-1847.
H. Chen, S. Fre, V. I. Slepnev, M. R. Capua, K. Takei, M. H. Butler, P. P. Di Fiore, P. De Camilli, Nature 1998,
394, 793-797.
S. Pujals, H. Miyamae, S. Afonin, T. Murayama, H. Hirose, I. Nakase, K. Taniuchi, M. Umeda, K. Sakamoto,
A. S. Ulrich, S. Futaki, ACS Chem. Biol. 2013, 8, 1894-1899.
a) F. Campelo, H. T. McMahon, M. M. Kozlov, Biophys. J. 2008, 95, 2325-2339; b) M. G. Ford, I. G. Mills, B.
J. Peter, Y. Vallis, G. J. Praefcke, P. R. Evans, H. T. McMahon, Nature 2002, 419, 361-366; c) T. Itoh, S.
Koshiba, T. Kigawa, A. Kikuchi, S. Yokoyama, T. Takenawa, Science 2001, 291, 1047-1051.
W. Y. Hsu, T. Masuda, S. Afonin, T. Sakai, J. V. V. Arafiles, K. Kawano, H. Hirose, M. Imanishi, A. S. Ulrich, S.
Futaki, Bioorg. Med. Chem. Lett. 2020, 30, 127190.
K. Kuroki, T. Sakai, T. Masuda, K. Kawano, S. Futaki, Bioorg. Med. Chem. Lett. 2021, 43, 128103.
C. Has, S. L. Das, Biochim. Biophys. Acta Gen. Subj. 2021, 1865, 129971.
N. Wang, L. D. Clark, Y. Gao, M. M. Kozlov, T. Shemesh, T. A. Rapoport, Nat. Commun. 2021, 12, 568.
a) L. Vamparys, R. Gautier, S. Vanni, W. F. Bennett, D. P. Tieleman, B. Antonny, C. Etchebest, P. F. Fuchs,
Biophys. J. 2013, 104, 585-593; b) B. Nepal, J. Leveritt, 3rd, T. Lazaridis, Biophys. J. 2018, 114, 2128-2141;
c) K. D. Wildermuth, V. Monje-Galvan, L. M. Warburton, J. B. Klauda, J. Chem. Theory Comput. 2019, 15,
1418-1429; d) N. S. Hatzakis, V. K. Bhatia, J. Larsen, K. L. Madsen, P. Y. Bolinger, A. H. Kunding, J. Castillo,
U. Gether, P. Hedegård, D. Stamou, Nat. Chem. Biol. 2009, 5, 835-841; e) A. H. Larsen, Int. J. Mol. Sci.
2022, 23; f) R. V. M. Freire, Y. Pillco-Valencia, G. C. A. da Hora, M. Ramstedt, L. Sandblad, T. A. Soares, S.
Salentinig, J. Colloid Interface Sci. 2021, 596, 352-363; g) M. Siggel, R. M. Bhaskara, M. K. Moesser, D. I. I,
G. Hummer, J. Phys. Chem. Lett. 2021, 12, 1926-1931; h) S. Vanni, L. Vamparys, R. Gautier, G. Drin, C.
Etchebest, P. F. Fuchs, B. Antonny, Biophys J 2013, 104, 575-584; iN. van Hilten, K. S. Stroh, H. J. Risselada,
J. Chem. Theory Comput. 2022, 18, 4503-4514.
M. Giménez-Andrés, A. Čopič, B. Antonny, Biomolecules 2018, 8.
K. Matsuzaki, O. Murase, H. Tokuda, S. Funakoshi, N. Fujii, K. Miyajima, Biochemistry 1994, 33, 3342-3349.
G. Drin, J. F. Casella, R. Gautier, T. Boehmer, T. U. Schwartz, B. Antonny, Nat. Struct. Mol. Biol. 2007, 14,
138-146.
E. T. Kaiser, F. J. Kézdy, Science 1984, 223, 249-255.
a) P. Y. Chou, G. D. Fasman, Biochemistry 1974, 13, 211-222; b) T. E. Creighton, Proteins: structures and
molecular properties (Second edition), W. H. Freeman, 1992.
a) W. F. Degrado, Adv. Protein. Chem. 1988, 39, 51-124; b) I. V. Korendovych, W. F. DeGrado, Q. Rev.
Biophys. 2020, 53, e3.
Y. I. González, H. Nakanishi, M. Stjerndahl, E. W. Kaler, J. Phys. Chem. B 2005, 109, 11675-11682.
a) C. D. Chang, J. Meienhofer, Int. J. Pept. Protein Res. 1978, 11, 246-249; b) S. Futaki, M. Fukuda, M.
Omote, K. Yamauchi, T. Yagami, M. Niwa, Y. Sugiura, J. Am. Chem. Soc. 2001, 123, 12127-12134.
R. Gautier, D. Douguet, B. Antonny, G. Drin, Bioinformatics 2008, 24, 2101-2102.
R. W. Woody, Methods Enzymol. 1995, 246, 34-71.
J. W. Nelson, N. R. Kallenbach, Proteins 1986, 1, 211-217.
31
[28]
[29]
[30]
[31]
J. Allen, J. P. Pellois, Sci. Rep. 2022, 12, 15981.
a) R. M. Epand, K. D'Souza, B. Berno, M. Schlame, Biochim. Biophys. Acta 2015, 1848, 220-228; b) J.
Jouhet, Front. Plant. Sci. 2013, 4, 494.
D. M. Owen, C. Rentero, A. Magenau, A. Abu-Siniyeh, K. Gaus, Nat. Protoc. 2011, 7, 24-35.
R. W. Glaser, A. S. Ulrich, J. Magn. Reson. 2003, 164, 104-114.
32
Entry for the Table of Contents
The induction of local changes in membrane structure often plays a pivotal role
for cellular life. Epsin-1 is a representative protein to induce positive membrane
curvature and its N-terminal segment (EpN18) plays a key role. This study aimed
to elucidate the essential structural features of EpN18 for a better understanding
of general curvature-modulating mechanisms and to design effective tools for
rationally controlling membrane structure.
33
...
論文の公開元へ
