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ラミニンα鎖の細胞接着部位の同定とペプチドの環状化が細胞接着に及ぼす効果の解析

石川 晶也 東京薬科大学

2021.07.14

概要

基底膜は薄い膜状の細胞外マトリックスであり、表皮と真皮の間、血管周囲、筋組織や神経線維の周囲など、多くの組織に存在する。基底膜は組織の境界や構造支持体としての機能だけではなく、様々な細胞と相互作用することにより、細胞接着や細胞遊走、増殖、分化などに寄与している。基底膜は主にⅣ型コラーゲン、ラミニン、パールカン、ナイドジェンなどから構成されており、これらが相互に連結した緻密な超分子ネットワークを形成している。基底膜の主要な構成成分であるラミニンは、細胞接着、細胞遊走、分化、神経突起伸長、創傷治癒、癌の増殖と転移、血管新生など多様な生物活性を示すことが知られている。ラミニンは、α 鎖、β 鎖、γ 鎖の 3 つのサブユニットからなるヘテロ三量体タンパク質であり、3 本鎖がコイルドコイル構造で会合した十字型の構造をしている。現在までに、α 鎖が 5 種類（α1～α5）、β 鎖が 3 種類（β1～β3）、γ 鎖が 3 種類（γ1～γ3）同定されており、これらの組み合わせによって 19種類のアイソフォームが確認されている。ラミニン α 鎖は組織特異的または発生段階特異的に発現しており、各ラミニンアイソフォームに結合する細胞表面受容体は、主にラミニン α 鎖のタイプによって決定される。

ラミニン-211（α2β1γ1）、221（α2β2γ1）、213（α2β1γ3）、212（α2β1γ2）、222（α2β2γ2）を構成するラミニン α2 鎖は、骨格筋や末梢神経、脳、毛細血管の基底膜に特異的に発現し、インテグリン α1β1 や α2β1、α3β1、α6β1、α7β1 と相互作用することが報告されている。ラミニン α4 鎖の発現は、主に肺と心臓および骨格筋線維に存在する間葉系細胞に局在している他、脳や脾臓、肝臓、腎臓、精巣などの他の組織でも弱く発現している。ラミニン α4 鎖を含むラミニン-411（α4β1γ1）はインテグリン α3β1 やインテグリン α6β1 に結合することも報告されている。また、ラミニン α5 鎖は、肺、心臓、骨髄、膵臓、腎臓の成人組織で高レベルに発現し、脳と骨格筋では低レベルで、肝臓、腸、皮膚ではさらに低レベルで発現している。ラミニン-511（α5β1γ1）とラミニン-521（α5β2γ1）はインテグリン α3β1 や α6β1、α6β4 と相互作用することも報告されている。

これまでに野水らは、合成ペプチドを用いたラミニン α 鎖の網羅的なスクリーニングにより様々な生物活性部位（生物活性ペプチド）を同定してきた。例えば、AG73（RKRLQVQLSIRT、マウスラミニン α1 鎖、2719-2730）はシンデカンに結合し、細胞接着や細胞遊走、神経突起伸長、腫瘍転移など、様々な生物活性に関与している。また、A99（AGTFALRGDNPQG、マウスラミニン α1 鎖、1141-1153）はインテグリン αvβ3結合配列である RGD 配列を含み、細胞接着と細胞伸展を促進する。ラミニン α1 鎖LG モジュールの E-F ループ領域に由来する G4EF1 （DYATLQLQEGRLHFMFDLG、マウスラミニン α1 鎖、2747-2765）は、インテグリン α2β1 と特異的に結合し、細胞伸展や接着斑・アクチンストレスファイバーの形成を促進する。さらに、G4EF1 の最小活性配列（G4EF1Xm: LQLQEGRLHFXFD, X = Nle）は、タンパク質中での構造（ループ構造）を模倣して環状化することでインテグリン α2β1 を介した細胞接着活性が大きく増強されることも報告されている。このように、合成ペプチドを用いた体系的なラミニン α 鎖の生物活性部位の解析や環状ペプチドを利用した構造活性相関研究が進んできているが、ラミニン α2 鎖 N 末端領域の生物活性部位やラミニン α4 鎖・α5鎖 G ドメインのインテグリン結合部位に関しては詳細な解析が行われておらず、また、G4EF1 以外の EF ペプチドについての構造活性相関研究も進んでいない。

そこで、本論文ではラミニン α2 鎖 N 末端領域と α4 鎖・α5 鎖 G ドメインの詳細な機能部位の同定、および、インテグリンとの相互作用における EF ペプチドのコンフォメーション効果を解析するため、以下の 3 章において研究を行った。

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