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放線菌Streptomyces sp. P-3株由来新規エラスターゼの機能解析とその応用

藤井, 大樹 筑波大学

2021.08.02

概要

第一節 微生物酵素の食品産業への応用

人類の酵素の利用の歴史は古く、紀元前 2300 年頃のエジプトの壁画にはビール醸造についての記録がある。その中では、ビールの原料である麦芽中のアミラーゼを利用した糖化処理の様子も見られる。また、紀元前 800 年頃ホメロスの叙述詩「オデュッセイア」の中ではチーズ作りに子ヤギの胃が使われていたことが記述されている。偶蹄目の第四胃袋にはレンネットと言われる凝乳酵素であるキモシンが存在しており、古代人は酵素の存在を知らずとも経験的に利用してきたといえる。一方我が国では、高温多湿な気候の影響で麹菌を利用した酒、味噌、醤油などの醸造・発酵食品づくりが平安時代頃より行われてきた。それら食品の製造では、麹菌は固体状態の原料である米などの穀物に繁殖させる固体培養法がとられている。固体培養法では、α-アミラーゼ、グルコアミラーゼ、プロテアーゼなどの多種類の酵素を生成することが可能となってお り、酵素の供給源として醸造をささえる技術となっている (Gomi et al., 1993; Iwashita et al., 1998)。19 世紀になり、酵素という存在が Kuhne や Buchner らにより明らかにされ、酵素の産業利用も同時に始まった。1874 年にクリスチャン・ハンセン社が世界最初の産業用酵素として、仔牛の胃より抽出したチーズ製造用酵素レンネットの販売が開始され、1894 年には、高峰譲吉が小麦ふすまを用いた固体培養法により麹菌 Aspergillus oryzae 由来のアミラーゼ製剤が微生物由来の酵素製剤として初めて製品化された。20 世紀以降は、発酵技術、精製技術の向上により、様々な酵素が発見、産業化されている。現在、食品業界では糖質関連酵素、タンパク質関連酵素、核酸関連酵素、脂質関連酵素などが主に使用されている。糖質関連酵素は、α-アミラーゼ、β‐アミラーゼ、グルコアミラーゼ、プルナラーゼ、セルラーゼ、グルコースイソメラーゼなどが糖、異性化オリゴ糖、醸造、製パン、飲料製造で利用されている。タンパク質関連

酵素では、タンパク質の N 末端あるいは C 末端よりアミノ酸を一つずつ遊離させるエキソプロテアーゼと非末端の配列内部を加水分解するエンドプロテアーゼがそれぞれ、醸造、製パン、天然調味料、酵母エキス、食肉軟化剤、チーズ製造で利用されている。核酸関連酵素では、ヌクレアーゼ、ホスファターゼ、AMP デアミナーゼが酵母エキス、核酸調味料製造で利用されている。脂質関連酵素では、リパーゼ、ホスファターゼが製パン、油脂加工製造で使用されている。これらの酵素の由来は様々であるが、真菌では、Aspergillus 属、Rhizomucor 属、Trichoderma 属など、細菌では Bacillus 属、 Streptomyces 属などの微生物由来の酵素が一般的に使用される(井上國世, 2009, 2015)。最近では、食品分野においては忌避されがちであった組換え技術を用いた酵素生産もキモシンやα-アミラーゼ、アスパラギナーゼなど一部の酵素では利用が広がってきている。

第二節 エラスチン

結合組織は、脊椎動物の体内において組織の構造的安定性に必要な支持組織の一種であり、細胞外マトリックスと細胞から成る。細胞外マトリックスを構成する不溶性繊維は、膠原繊維、弾性繊維、細網繊維から成る。膠原繊維と細網繊維の主成分が コラーゲンなのに対して、弾性繊維の主成分はエラスチンとなっている。エラスチンは、皮膚、血管、肺、乳房、腱、靭帯などの伸縮性が必要とされる部位に多く存在しており、組織の弾力性に大きく寄与する。エラスチン自体は、線維芽細胞、平滑筋細胞、軟骨細胞、血管内皮細胞等より細胞外に分泌されるトロポエラスチンから成る。トロポエラスチンは約 70 kDa の可溶性タンパク質であり、一次構造は疎水性領域と架橋領域で構成される。疎水性領域はグリシン、プロリン、バリン、ロイシンなどの非極性アミノ酸が多 く含まれるのに対して、架橋領域はリジンとアラニンがその構成アミノ酸のほとんどを占める(Kielty et al., 2002; Schräder et al., 2018; Wise & Weiss, 2009)。疎水性領域はβ構造を有しており、エラスチンの伸張性に寄与していると考えられている(Muiznieks et al., 2010)。一方、架橋領域はα-ヘリックスの二次構造を形成し、エラスチンの収縮性に関与していると考えられている(Reichheld et al., 2014)。トロポエラスチンはコアセルベーションと呼ばれる自己凝集を起こしたのちに、リジルオキシダーゼの作用により、架橋領域中のリジン残基を酸化的脱アミノ化する。リジルオキシダーゼによる反応により、デスモシン、イソデスモシンというエラスチン特有のアミノ酸が形成され、トロポエラスチンの架橋化、繊維化が起こり、不溶性のエラスチンとなる (Fig. 1-1-1)。

第三節 エラスターゼ

エラスターゼは、エラスチンの加水分解を触媒するプロテアーゼであり、1949 年に Baló らによって最初に定義づけられた (Baló & Banga, 1949)。Baló らは、膵臓抽出物より弾性繊維を可溶化する酵素を見出し、エラスターゼとして命名した。哺乳類には、キモトリプシン様エラスターゼファミリーメンバー1 (CELA1)、好中球エラスターゼ、マクロファージメタロプロテアーゼなど、いくつかの異なるタイプのエラスターゼが存在している (Naughton & Sanger, 1961; Shapiro et al., 1993; Watanabe et al., 1990)。エラスターゼ活性を持つ酵素は、セリンプロテアーゼ、システインプロテアーゼ、アスパラギン酸プロテアーゼ、メタロプロテアーゼファミリーとプロテアーゼ内に広く分布している (Cheng et al., 2004; Miyoshi & Shinoda, 2000; Naughton & Sanger, 1961; Werb et al.,1982)。微生物由来のエラスターゼは、Pseudomonas 属、Clostridium 属、 Vibrio 属、 Aeromonas 属、 Bacillus 属、Streptomyces 属、 Aspergillus 属の一部の種より報告がある。P. aeruginosa (Morihara et al., 1965)、 C. histolyticum (Takahashi et al., 1970a)、V. cholerae、 V. vulnificus (Janda et al., 1999)、 Aeromonas hydrophila (Cascón et al.,

2000a)、 Aspergillus fumigatus (Lee & Kolattukudy, 1995)の生産するエラスターゼはメタロプロテアーゼに分類される。いずれの菌種も病原性が確認されており、エラスターゼ自体は病原性の決定因子とはなっていないが、侵襲性と感染の確立を助けるものと考えられている (Cascón et al., 2000; Lee & Kolattukudy, 1995; Takahashi et al., 1970)。 Bacillus 属と Streptomyces 属が生産するエラスターゼは主にセリンプロテアーゼに分類される (Bressollier et al., 1999; He et al., 2003; Hung & Hedstrom, 1998; Jurášek et al., 1974; Kitadokoro et al., 1994; Tsai et al., 1988)。Tsai らは、Bacillus sp. YaB 株が高いエラスターゼ活性を持つ subtilisin サブファミリーのアルカリ性エラスターゼ (subtilisin YaB)を生産することを報告している (Kaneko et al., 1989; Tsai et al., 1986, 1988)。Bacillus 属と Streptomyces 属などの非病原性微生物由来のエラスターゼは、食品、化粧品、および医療業界での利用が期待される。

第四節 酵素による食肉軟化

食肉において、肉質の軟らかさは食肉の品質を評価する重要な指標の一つである。食肉の硬さは、ミオシン、アクチンなどから成る筋原線維タンパク質と、コラーゲンやエラスチンなどの結合組織の総量の変化によって引き起こされる (Christensen, Ertbjerg, et al., 2013; Christensen, Løje, et al., 2013; Cross et al., 1973)。食肉の軟化方法としては、浸漬液の pH の最適化、保存温度の最適化、機械的軟化、酵素処理による軟化など食肉の硬さを改善するための多くの技術が今日まで開発されてきた。その中でも食肉加工業界では、筋原線維の軟化法として、アクトミオシンの等電点であるpH 5.3 よりも酸性側もしくはアルカリ性側の浸漬液に食肉を浸漬することで軟化させる浸漬法がしばしば採用される。本方法は、食肉中の筋原線維間の隙間が大きくなり保水率が上昇するため軟化効果が得られると考えられている。専用の高度な設備が必要でなく手軽な方法である浸漬法ではあるが、食肉中の結合組織、特にその構成要素の 1 つであるエラスチンは非常に安定しており、化学的、物理的、および酵素的変化に対して耐性がある (Ryder et al., 2015)。一方、酵素による軟化法は、浸漬法や機械的軟化法と併用して実施される。酵素の由来としては、パパイヤやパイナップル、しょうが等にみられるような植物由来のプロテアーゼが一般的によく用いられる(Abdel-Naeem & Mohamed, 2016)。ただし、これらの植物性の酵素は一般的に幅広い基質特異性を持っているため、筋原線維の過剰分解を引き起こす。この過剰分解は、食感や味などの嗜好性の低下につながることが知られており、食肉加工時における軟化状態の制御を困難にさせる原因となっている。微生物由来のプロテアーゼもまた食肉の軟化に用いられる(Abdel-Naeem & Mohamed, 2016; Sullivan & Calkins, 2010)。特に、Bacillus 属由来のプロテアーゼは広く研究され、その機能が解析されてきている。B. subtilis、B. amyloliquefaciens、B. licheniformis およびその他のいくつかの種によって産生される subtilisin は、結合組織に対して高い基質特異性を持っていることが報告されている (Takagi, Arafuka, et al., 1992; Tsai et al., 1988)。高木らは、強いエラスターゼ活性を持っている subtilisin YaB がパパインなどの植物由来のプロテアーゼよりも、コラーゲン及びエラスチンに対して高い基質特異性を示し、食肉においても結合組織に有意な軟化効果があったことを報告している (Takagi, Kondou, et al., 1992)。

第五節 本研究の目的と本論文の構成

前述のとおり、種々のエラスターゼは既に報告があり、Bacillus 属の生産する subtilisin の中には高いエスターゼ活性の報告があるが、実際の食肉軟化剤としての酵素製品は市場に存在していないのが現状である。そこで本研究では、微生物由来の新奇エラスターゼを探索し、その食肉軟化への応用の可能性を検討することとした。

本研究の構成は以下の通りである。まず第二章では、エラスターゼ生産菌を自社保有菌株ならびに自然界より単離することを目的とした。第三章では、第二章において取得したエラスターゼ生産菌のエラスターゼ生産条件の検討について述べる。第四章では、第二章で取得したエラスターゼ生産菌培養上清からのエラスターゼ精製、本酵素遺伝子の同定ならびに酵素の機能について述べる。第五章では、取得したエラスターゼの実際の畜肉に対する軟化効果を確認した。第六章では、本研究全体の総括と今後の展望について述べる。

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参考文献

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