リケラボ論文検索は、全国の大学リポジトリにある学位論文・教授論文を一括検索できる論文検索サービスです。

リケラボ 全国の大学リポジトリにある学位論文・教授論文を一括検索するならリケラボ論文検索大学・研究所にある論文を検索できる

リケラボ 全国の大学リポジトリにある学位論文・教授論文を一括検索するならリケラボ論文検索大学・研究所にある論文を検索できる

大学・研究所にある論文を検索できる 「細菌のアラニン代謝関連酵素の機能と応用」の論文概要。リケラボ論文検索は、全国の大学リポジトリにある学位論文・教授論文を一括検索できる論文検索サービスです。

コピーが完了しました

URLをコピーしました

論文の公開元へ論文の公開元へ
書き出し

細菌のアラニン代謝関連酵素の機能と応用

芦田, 裕之 名古屋大学

2022.05.13

概要

タンパク質を構成するアミノ酸の一種であるL-アラニンの代謝では、L-アラニンはピルビン酸へ転換された後、クエン酸回路へと運ばれエネルギー源となる。また糖新生においてグルコースを生合成する際の出発物質であるピルビン酸の基質となる。本研究では細菌のアラニン代謝関連酵素のうちL-アラニンデヒドロゲナーゼ(L-AlaDH)とアラニンラセマーゼ(AlaR)をとりあげ、その機能解析を行うとともに両者を組み合わせたD-アラニン定量法を構築した。

第1章では、好冷菌Shewanella sp. strain Ac10 と Carnobacterium sp. strain St2の低温性L-AlaDHを取り上げ、両者のアミノ酸組成および立体構造を中温性及び耐熱性L-AlaDHと比較し、低温性L-AlaDHの低温適応機構について解析した結果を記した。

低温性、中温性、耐熱性L-AlaDHの分子進化系統樹とそれぞれの酵素を有する生物種の16SrDNAの分子進化系統樹を比較したところ2つの系統樹の分岐パターンは類似しており、L-AlaDHは各生物種の生育環境に適した要件を満たすように進化してきたものと考えられた。熱安定性が異なるグラム陽性菌由来の3つのL-AlaDH、すなわちCarAlaDH (Carnobacterium sp. strain St2 由来、低温性)、BsuAlaDH (Bacillus subtilis、 中温性)、BstAlaDH (Geobacillus stearothermophilus、耐熱性)の構造を比較した結果、アルギニン残基の含量と熱安定性の間に相関関係があり、熱安定性は総塩基性残基(Arg+Lys)に対するアルギニン残基のモル比と正に相関することが明らかとなった。一方、分子骨格の柔軟性を調節することでタンパク質の安定性に寄与すると考えられているプロリン残基やグリシン残基の含量からはそれぞれの酵素の熱安定性を説明できなかった。ホモロジーモデリングの結果からは、低温性L-AlaDHの不安定性は主として塩橋数が低いことに起因すると推論された。

第2章では、NAD(P)+依存型Shewanellasp.Ac10由来L-AlaDHとNAD+依存型L-AlaDHの補酵素結合部位を比較し、アミノ酸置換によって補酵素特異性を改変した研究結果について述べた。

第1章で温度安定性を解析したShewanellasp.Ac10L-AlaDHはNAD+だけでなくNADP+も補酵素として用いることができる。これは補酵素結合部位にNADP+の2’-リン酸基の結合部位としてアルギニン残基が存在するためであると示唆された。アミノ酸配列の比較から、専らNAD+を補酵素とするランソウPhormidiumlapideumのL-AlaDHではIle198がこのアルギニン残基に相応するアミノ酸残基であることがわかった。そこでP.lapideumL-AlaDHのIle198をArgに置換した変異体酵素(I198R)を作成し補酵素特異性を解析したところ、P.lapideumL-AlaDHI198R変異体酵素はNADP+も補酵素として用いることができるようになった。またNAD+特異的なL-AlaDHではNAD+のアデニンリボースの2’-,3’-OHと相互作用を示すと考えられるAsp残基が保存されていた。この保存されているAsp残基はNADP+依存性酵素では疎水性アミノ酸に置き換わっていた。そこでShewanellaL-AlaDHの保存されているAsp残基(Asp198)をGly,Ala,Val,Leuの疎水性アミノ酸に置換したところ、これらの変異酵素ではさらにNADP+に対する特異性が上昇した。以上の結果から、NADP+の2’-リン酸基近傍アミノ酸残基に部位特異的変異導入することによりNAD+特異的酵素からNADP+にも反応性を示す酵素に改変できることが示された。

第3章では、ランソウAlaRおよび他の細菌由来AlaRの分子進化系統樹を作成してAlaRの分子進化について考察した結果、ならびに基質認識部位にあってランソウAlaRに特異的なTrp残基の解析結果について述べた。

ランソウのペプチドグリカンはグラム陰性菌とグラム陽性菌のペプチドグリカン双方の性質を示す。そこでペプチドグリカン生合成に関与するAlaRの分子系統解析を行った。アミノ酸配列を用いた分子進化系統樹からランソウのAlaRはグラム陽性菌とグラム陰性菌の酵素が分離する前に分岐したことが示唆され、AlaRの分子進化とペプチドグリカンの構造的特徴との関連がうかがわれた。アミノ酸配列アライメントからはランソウSynechocystissp.PCC6803のAlaRにおいて基質認識に関与すると考えられるTrp385がSynechococcussp.JA-3-3Abを除くほぼ全てのランソウのAlaRで保存されていた。これに対してランソウ以外の細菌およびSynechococcussp.JA-3-3AbのAlaRでは対応する残基がTyrであった。Synechococcussp.JA-3-3Abは今回調べたランソウの中で最も遅く分岐したと考えられることから、この残基は進化の過程でTrpからTyrへ置換されたと考えられた。そこでランソウのAlaRにおけるTrp残基の機能を解析するため、Synechocystissp.PCC6803由来AlaRのTrp385をGly,Ala,Val,Leu,Ile,Phe,Tyrの疎水性アミノ酸に置換した変異体酵素を作製し、酵素学的解析を行った。その結果SynechocystisAlaRのW385A変異体酵素はD-,L-AlaだけでなくD-,L-NorvalineやD-,L-Norleucineに対しても活性を示すことが確認された。またSynechocystisAlaRの分子モデリングを行ったところ、Trp385は基質L-Alaの側鎖のC3から3.43Åの位置にあり、Trp385が基質認識に関与していることが示唆された。

第4章では、ランソウ由来L-AlaDHとAlaRを用いてD-,L-アラニンの酵素的分別定量法を構築するとともに、同法によって甲殻類中のD-,L-アラニンを定量した結果について述べた。

エビ類とカニ類の多くは浸透圧調節物質としてD-Alaを多量に含んでいる。D-Alaは甘味を呈することから、その含量がこのような海産物の味に影響することが予想される。本研究で構築した酵素定量法ではL-AlaはL-AlaDHの酵素反応により、またD-AlaはAlaRとL-AlaDHを共役させた酵素反応により生成するNADHを、それぞれ1-methoxyphenazinemethosulfateを電子キャリヤーとしてテトラゾリウム塩WST-1から生成する水溶性ホルマザンの438nmの吸光度の増加として測定した。この定量法においてD-、L-Ala濃度と438nmの吸光度の間に直線的な相関関係が認められたことから、同法がD-,L-Alaの定量法として有効であると判断した。この酵素的定量法を用いて山陰地方の甲殻類の筋肉中のL-,D-Alaを定量するとともに、その結果を従来のHPLC法と比較し評価した。酵素的定量法で得られたモサエビのD-Ala含量については従来のHPLC法で測定したD-Ala含量と同様の値が得られた。4種のエビ類と3種カニ類のD-,L-Ala含量を測定したところ、相対的にカニ類のD-Ala含量はエビ類のD-Ala含量よりも高いことが明らかとなった。本研究で確立した酵素的定量法は簡単で高価な装置を必要としない。そのため、市場等での魚介類の食味の評価に応用できる可能性が期待された。

この論文で使われている画像

参考文献

序章

1. Liu, Z., Que, S., Xu, J., Peng, T. (2014) Alanine aminotransferase-old biomarker and newconcept: a review. Int J Med Sci. 11, 925-935

2. Dave, U.C., Kadeppagari, R.K. (2019) Alanine dehydrogenase and its applications - Areview. Crit Rev Biotechnol. 39, 648-664

3. Pilone, M.S. (2000) D-Amino acid oxidase: new findings. Cell Mol Life Sci. 57, 1732-1747

4. Toney, M.D. (2005) Reaction specificity in pyridoxal phosphate enzymes. Arch BiochemBiophys. 433, 279-287

5. Siranosian, KJ., Ireton, K., Grossman, AD. (1993) Alanine dehydrogenase (ald) is requiredfor normal sporulation in Bacillus subtilis. J. Bacteriol. 175, 6789–6796

6. Neilson, AH., Doudoroff, M. (1973) Ammonia assimilation in blue-green algae. Arch. Mikrobiol. 89, 15–22

7. Rowell, P., Stewart, W.D.P. (1975) Alanine dehydrogenase of the N2-fixing blue-green alga, Anabaena cylindrica. Arch. Microbiol. 107, 115–124

8. Pernil,R., Herrero, A., Flores, E. (2010) Catabolic function of compartmentalized alaninedehydrogenase in the heterocyst-forming cyanobacterium Anabaena sp. strain PCC7120. J. Bacteriol. 192, 5165–5172

9. Baker, PJ., Sawa, Y., Shibata, H., Sedelnikova, SE., Rice, DW. (1998) Analysis of thestructure and substrate binding of Phormidium lapideum alanine dehydrogenase, Nat. Struct. Biol. 5, 561–567

10. Gallagher, DT., Monbouquette, HG., Schroder, I., Robinson, H., Holden, MJ., Smith, NN. (2004) Structure of alanine dehydrogenase from Archaeoglobus: Active site analysis andrelation to bacterial cyclodeaminases and mammalian mu crystallin. J. Mol. Biol., 342, 119-130

11. Agren, D., Stehr, M., Berthold, CL., Kapoor, S., Oehlmann, W., Singh, M., Schneider, G. (2008) Three-dimensional structures of apo- and holo-L-alanine dehydrogenase fromMycobacterium tuberculosis reveal conformational changes upon coenzyme binding, J. Mol. Biol. 377, 1161–1173

12. Esaki, N., Walsh, CT. (1986) Biosynthetic alanine racemase of Salmonella typhimurium: Purification and characterization of the enzyme encoded by the air gene. Biochemistry 25, 3261-3267

13. Inagaki, K., Tanizawa, K., Badet, B., Walsh, CT., Tanaka, H., Soda, K. (1986) Thermostablealanine racemase from Bacillus stearothermophilus: Molecular cloning of the gene, enzymepurification, and characterization. Biochemistry 25, 3268-3274

14. Strych U., Penland RL., Jimenez, M., Krause KL., Benedik, MJ. (2001) Characterizationof the alanine racemases from two Mycobacteria. FEMS Microbiol. Lett. 196, 93-98

15. Duque, E., Daddaoua, A., Cordero, BF., De la Torre, J., Antonia Molina-Henares, M., Ramos, JL. (2017) Identification and elucidation of in vivo function of two alanine racemases from Pseudomonas putida KT2440. Environ. Microbiol. Rep. 9, 581-588

16. Muhammad, M., Li, Y., Gong, S., Shi, Y., Ju, J., Zhao, B., Liu, D. (2019) Purification, characterization and inhibition of alanine racemase from a pathogenic strain of Streptococcus iniae. Pol. J. Microbiol. 68, 331-341

17. Ono, K., Yanagida, K., Oikawa, T., Ogawa, T., Soda, K. (2006) Alanine racemase of alfalfaseedlings (Medicago sativa L.): first evidence for the presence of an amino acid racemase inplants. Phytochem. 67, 856-860

18. Uo, T., Yoshimura, T., Tanaka, N., Takegawa, K., Esaki, N. (2001) Functional characterization of alanine racemase from Schizosaccharomyces pombe: a eucaryoticcounterpart to bacterial alanine racemase. J. Bacteriol. 183, 2226-2233

19. Shibata, K., Shirasuna, K., Motegi, K., Kera, Y., Abe, H., Yamada, R. (2000) Purificationand properties of alanine racemase from crayfish Procambarus clarkii. Comp. Biochem. Physiol., 126, 599-608

20. Yoshikawa, N., Dhomae, N., Takio, K., Abe, H. (2002) Purification, properties, and partial amino acid sequences of alanine racemase from the muscle of the black tiger prawn Penaeus monodon. Comp. Biochem. Physiol., 133, 445-453

21. Yoshikawa, N., Okada, S., Abe, H. (2009) Molecular characterization of alanine racemase inthe Kuruma prawn Marsupenaeus japonicus. J. Biochem. 145, 249-258

22. Nomura, T., Yamamoto, I., Morishita, F., Furukawa, Y., Matsushima. O. (2001) Purificationand some properties of alanine racemase from a bivalve mollusc Corbicula japonica. J. Experimental Zoology 289, 1-9

23. 阿部宏喜 (2008) 「水生生物における遊離 D-アミノ酸の存在、生合成および生理的意義」生化学 80, 308-315

24. Okuma, E., Fujita, E., Amano, H., Noda,H., Abe, H. (1995) Distribution of free D-aminoacids in the tissues of crustaceans. Fish. Sci., 61,157-160

25. Okuma, E., Watanabe, K., Abe, H. (1998) Distribution of free D-amino acids in bivalvemollusks and the effects of physiological conditions on the levels of D- and L-alanine inthetissues of the hard clam, Meretrix lusoria. Fish. Sci., 64, 606-611

26. Wolosker H. (2018) The Neurobiology of d-Serine Signaling. Adv Pharmacol. 82, 325-348

27. Genchi G. (2017) An overview on D-amino acids. Amino Acids. 49, 1521-1533

28. 浜瀬健司、財津潔(2004)哺乳類体内微量 D-アミノ酸の選択的分析法の開発. Bunsekikagaku, 53, 677-690

29. 中野 洋介、福崎 英一郎 微量 D-アミノ酸定量のための高感度分析法の開発Shimadzu Application Note No. 67. (https://www.an.shimadzu.co.jp/aplnotes/ap_aplnote67-jp.pdf)

第一章

1. Gerday, C., Aittaleb, M., Arpigny, JL., Baise, E., Chessa, JP., Garsoux, G., Petrescu, I., G. Feller. G. (1997) Psychrophilic enzymes: a thermodynamic challenge. Biochim. Biophys. Acta 1342, 119–131

2. Marshall, CJ. (1997) Cold-adapted enzymes. Trends Biotechnol. 15, 359–364

3. Russell, N J. (1992) Physiology and molecular biology of psychrophilic microorganisms, p. 203–224. In R. A. Herbert and R. J. Sharp (ed.), Molecular biology and biotechnology of extremophiles. Chapman and Hall, Inc., New York, N.Y.

4. Aghajari, N., Feller, G., Gerday, C., Haser, R. (1998) Structures of the psychrophilic Alteromonas haloplanctis -amylase give insights into cold adaptation at a molecular level. Structure 6, 1503–1516

5. Alvarez, M., Zeelen, JP., Mainfroid, V., Rentier-Delrue, F., Martia, JA., Wyns, L., Wierenga, RK., Maes, D. (1998) Triose-phosphate isomerase (TIM) of the psychrophilic bacteriumVibrio marinus. Kinetic and structural properties. J. Biol. Chem. 273, 2199–2206

6. Russell, RJ., Gerike, U,, Danson, MJ., Hough, DW., Taylor, GL. (1998) Structural adaptations of the cold-active citrate synthase from an Antarctic bacterium. Structure 6, 351–361

7. Aittaleb, M., Hubner, R., Lamotte-Brasseur, J., Gerday, C. (1997) Cold adaptation parameters derived from cDNA sequencing and molecular modeling of elastase fromAntarctic fish Notothenia neglecta. Protein Eng. 10, 475–477

8. Feller, G., Zekhnini, Z., Lamotte-Brasseur, J., Gerday, C. (1997) Enzymes fromcold-adapted microorganisms. The class C -lactamase from the Antarctic psychrophile Psychrobacter immobilis A5. Eur. J. Biochem. 244, 186–191

9. Narinx, E., Baise, E,, Gerday, C. (1997) Subtilisin from psychrophilic Antarctic bacteria: characterization and site-directed mutagenesis of residues possibly involved in the adaptationto cold. Protein Eng. 10, 1271–1279

10. Wallon, G., Lovett, ST, Magyar, C., Svingor, A., Szilagyi, A., Zavodszky, P., Ringe, D., Petsko, GA. (1997) Sequence and homology model of 3-isopropylmalate dehydrogenase from the psychrotrophic bacterium Vibrio sp. 15 suggest reasons for thermal instability. Protein Eng. 10, 665–672

11. Galkin, A., Kulakova, L., Yoshimura, T., Soda, K., Esaki, E. (1997) Synthesis of optically-active amino acids from the corresponding -keto acids with Escherichia coli cells expressing heterologous genes. Appl. Environ. Microbiol. 63, 4651–4656

12. Hummel, W., Kula, M-R. (1989) Dehydrogenase for the synthesis of chiral compounds. Eur. J. Biochem. 184, 1–13

13. Kato, S., Ohshima, T., Ishihara, K., Galkin, A., Yoshimura, T., Esaki, N., Soda, K. (1997) Purification and properties of alanine dehydrogenase from Vibrio proteolyticus. Nihon Nougeikagaku Kaishi. 71, 293 (In Japanese.)

14. Kulakova, L., Galkin, A., Kurihara, T., Yoshimura, T., Esaki, N. (1999) Cold-active serine alkaline protease from the psychrotrophic bacterium Shewanella strain Ac10: gene cloningand enzyme purification and characterization. Appl. Environ. Microbiol. 65, 611–617

15. Weisburg, WG., Barns, SM., Pelletier, DA., Lane, DJ. (1991) 16S ribosomal DNA amplification for phylogenetic study. J. Bacteriol. 173, 697–703

16. Maidak, BL., Olsen, GJ., Larsen, N., Overbeek, R., McCaughey, MJ., Woese, CR. (1997) The RDP (Ribosomal Database Project). Nucleic Acids Res. 25, 109–111

17. Wu, C. Protein Information Resource. http://pir.georgetown.edu/gfserver/genefind.html. [26July 1999, last date accessed.]

18. Wu, C., Shivakumar, S. (1994) Back-propagation and counter-propagation neural networks for phylogenetic classification of ribosomal RNA sequences. Nucleic Acids Res. 22, 4291–4299.

19. Clewley, JP., Arnold, C. (1997) MEGALIGN. The multiple alignment module of LASERGENE. Methods Mol. Biol. 70, 119–129

20. Sali, A., Blundell, TL. (1993) Comparative protein modeling by satisfaction of spatial restraints. J. Mol. Biol. 234, 779–815

21. Franzmann, PD., Hopfl, P., Weiss, N., Tindall, BJ. (1991) Psychrotrophic, lactic acid-producing bacteria from anoxic waters in Ace Lake, Antarctica; Carnobacteriumfunditum sp. nov. and Carnobacterium alterfunditum sp. nov. Arch. Microbiol. 156, 255–262

22. Siranosian, K J., Ireton, K., Grossman, AD. (1993) Alanine dehydrogenase (ald) is requiredfor normal sporulation in Bacillus subtilis. J. Bacteriol. 175, 6789–6796.

23. Argos, P., Rossman, MG., Grau, UM., Zuber, H., Frank, G., Tratschin, JD. (1979) Thermal stability and protein structure. Biochemistry 18, 5698–5703

24. Menendez-Arias, L., Argos, P. (1989) Engineering protein thermal stability. Sequence statistics point to residue substitutions in -helices. J. Mol. Biol. 206, 397–406

25. Mrabet, N. T., Van den Broeck, A., Van den Brande, I, Stanssens, P., Laroche, Y., Lambeir, AM., Matthijssens, G., Jenkins, J., Chiadmi, M., Van Tilbeurgh, H. (1992) Arginine residues as stabilizing elements in proteins. Biochemistry 31, 2239–2253

26. Matthews, BW., Nicholson, H., Becktel, WJ. (1987) Enhanced protein thermostability fromsite-directed mutations that decrease the entropy of unfolding. Proc. Natl. Acad. Sci. USA84, 6663–6667

27. Kyte, J., Doolittle, RF. (1982) A simple method for displaying the hydropathic character of a protein. J. Mol. Biol. 157, 105–132

28. Ikai, A. (1980) Thermostability and aliphatic index of globular proteins. J. Biochem. 88, 1895–1898

29. Baker, PJ., Sawa, Y., Shibata, H., Sedelnikova, SE., Rice, DW. (1998) Analysis of the structure and substrate binding of Phormidium lapideum alanine dehydrogenase. Nat. Struct. Biol. 5, 561–567

30. Kuroda, S., Tanizawa, K., Sakamoto, Y., Tanaka, H., Soda, K. (1990) Alanine dehydrogenase from two Bacillus species with distinct thermostabilities: molecular cloning, DNA and protein sequence determination, and structural comparison with other NAD(P)-dependent dehydrogenases. Biochemistry 29, 1009–1015

31. Szilagyi, A., Zavodszky, P. (1995) Structural basis for the extreme thermostability of D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Thermotoga maritima: analysis basedonhomology modeling. Protein Eng. 8, 779–789

第二章

1. Galkin, A. Kulakova, L., Ohshima, T, Esaki, N., Soda, K. (1997) Construction of a newleucine dehydrogenase with preferred specificity for NADP + by site-directed mutagenesis of the strinctly NAD+ -specific enzyme. Protein Eng. 10, 687-690

2. Yoshida, A., Freese, E. (1965) Enzymatic properties of alanine dehydrogenase of Bacillus subtilis. Biochim. Biophys. Acta 96, 248-262

3. McCowen, SM., Phibbs, PV Jr. (1974) Regulation of alanine dehydrogenase in Bacillus (licheniformis). J. Bacteriol. 118, 590-597

4. Váli, Z., Kilár, F., Lakatos, S., Venyaminov, SA., Závodszky, P. (1980) L-Alaninedehydrogenaes from Thermus thermophilus. Biochim. Biophys. Acta 615, 34-47

5. Sawa, Y., Tani, M., Murata, K. Shibata, H., Ochiai, H. (1994) Purification andcharacterization of alanine dehydrogenase from a cyanobacterium, Phormidiumlapideum. J. Biochem. 116, 995-1000

6. Chowdhury, EK., Saitoh, T., Nagata, S., Ashiuchi, M., Misono, H. (1998) Alaninedehydrogenase from Enterobacter aerogenes: purification, characterization, and primarystructure. Biosci. Biotechnol. Biochem. 62, 2357-63

7. Shuffenhauer, G., Schräder, T., Andreesen, JR. (1999) Morpholine-induced formationof L-alanine dehydrogenaes activity in Mycobacterium strain HE5. Arch. Microbiol. 171, 417-23

8. Irwin, JA., Gudmundsson, HM., Marteinsson, VT., Hreggvidsson, GO., Lanzetti, AJ., Alfredsson, GA., Engel, PC. (2001) Characterization of alanine and malate dehydrogenases from a marine psychrophile strain PA-43. Extremophiles 5, 199-211

9. Esaki, N., Shimoi, H., Nakajima, N., Ohshima, T., Tanaka, H., Soda, K. (1989) Enzymatic insitu determination of stereospecificity of NAD-dependent dehydrogenase. J. Biol. Chem. 264, 9750-2

10. Galkin, A., Kulakova, L., Ashida, H., Sawa, Y., Esaki, N. (1999) Cold-adapted alaninedehydrogenases from two antarctic bacterial strains: gene cloning, protein characterization, and comparison with mesophilic and thermophilic counterparts. Appl. Environ. Microbiol. 65,  4014-4020

11. Ohshima, T., Nishida, N., Bakthavatsalam, S., Kataoka, K., Takada, H., Yoshimura, T., Esaki, N., Soda, K. (1994) The purification, characterization, cloning and sequencing of thegene for a halostable and thermostable leucine dehydrogenase from Thermoactinomyces intermedius. Eur. J. Biochem. 222, 305-312

12. Turnbull, AP., Ashford, SR., Baker, PJ., Rice, DW., Rodgers, FH., Stillman, TJ., Hanson, RL. (1994) Crystallization and quaternary structure analysis of the NAD(+)-dependent leucine dehydrogenase from Bacillus sphaericus. J. Mol. Biol. 236, 663-665

13. Teller, JK., Smith, RJ., McPerson, MJ., Engel, PC., Guest, JR. (1992) The glutamatedehydrogenase gene of Clostridium symbiosum. Cloning by polymerase chain reaction, sequence analysis and over-expression in Escherichia coli. Eur. J. Biochem. 206, 151-159

14. Brunhuber, NM., Banerjee, A., Jacobs, WR Jr., Blanchard JS. (1994) Cloning, sequencing, and expression of Rhodococcus L-phenylalanine dehydrogenase. Sequence comparisons toamino-acid dehydrogenases. J. Biol. Chem. 269, 16203-16211

15. Baker, PJ., Sawa, Y., Shibata, H., Sedelnikova, SE., Rice, DW. (1998) Analysis of thestructure and substrate binding of Phormidium lapideum alanine dehydrogenaes. Nat. Struct. Biol. 5, 561-567

16. Baker, PJ., Turnbull, AP., Sedelnikova, SE., Stillman, TJ., Rice, DW. (1995) Arole for quaternary structure in the substrate specificity of leucine dehydrogenase. Structure 3, 693-705

17. Vanhooke, JL., Thoden, JB., Brunhuber, NM., Blanchard, JS., Holden, HM. (1999) Phenylalanine dehydrogenase from Rhodococcus sp. M4: high-resolution X-ray analyses of inhibitory ternary complexes reveal key features in the oxidative deamination mechanism. Biochemistry 38, 2326-2339

18. Greer, S., Perham, RN. (1986) Glutathione reductase from Esherichia coli: cloningandsequence analysis of the gene and relationship to other flavoprotein disulfide oxidoreductases. Biochemistry 25, 2736-2742

19. Krauth-Siegel, RL., Blatterspiel, R., Saleh, M., Schiltz, E., Schirmer, RH., Untucht-Grau, R.  (1982) Glutathione reductase from human erythrocytes. The sequences of the NADPHdomain and of the interface domain. Eur. J. Biochem. 121, 259-67

20. Brown, HL., Ford, SJ., Pridmore, RD., Fritzinger, DC. (1983) Nucleotide sequence of agene from the Pseudomonas transposon Tn501 encoding mercuric reductase. Biochemistry 22, 4089-4095

第三章

1. Vollmer, W., Blanot, D., de Pedro, M.A. (2008) Peptidoglycan structure and architecture. FEMS Microbiol. Rev. 32,149-167

2. Egan, A.J.F., Errington, J., Vollmer, W. (2020) Regulation of peptidoglycan synthesis andremodelling. Nat. Rev. Microbiol. 18, 446-460

3. Billot-Klein, D., Gutmann, L., Sable, S., Guitet, E., Van Heijenoort, J. (1994) Modificationof peptidoglycan precursors is a common feature of the low-level vancomycin-resistant VANB-type Enterococcus D366 and of the naturally glycopeptide-resistant species Lactobacillus casei, Pediococcus pentosaceus, Leuconostoc mesenteroides and Enterococcus gallinarum. J. Bacteriol. 176, 2398–2405

4. Hoiczyk, E., Hansel, A. (2000) Cyanobacterial cell walls: news from an unusual prokaryoticenvelope. J. Bacteriol. 182, 1191-1199

5. Hoiczyk, E., Baumeister, W. (1995) Envelope structure of four gliding filamentous cyanobacteria. J. Bacteriol. 177, 2387-2395

6. Jürgens, U.J., Drews, G., Weckesser, J. (1983) Primary structure of the peptidoglycan fromthe unicellular cyanobacterium Synechocystis sp. strain PCC 6714. J. Bacteriol. 154, 471-478

7. Golecki, J.R. (1977) Studies on ultrastructure and composition of cell walls of the cyanobacterium Anacystis nidulans. Arch. Microbiol. 114, 35-41

8. Sawa, Y., Tani, M., Murata, K., Shibata, H., Ochiai, H. (1994) Purification and characterization of alanine dehydrogenase from a cyanobacterium, Phormidiumlapideum. J. Biochem. 116, 995-1000

9. Isobe, K., Nagasawa, S.J. (2007) Characterization of N--benzyloxycarbonyl-L-lysine oxidizing enzyme from Rhodococcus sp. AIU Z-35-1. J. Biosci. Bioeng. 104, 218-223

10. Esaki, N., Walsh, CT. (1986) Biosynthetic alanine racemase of Salmonella typhimurium: Purification and characterization of the enzyme encoded by the air gene. Biochemistry 25, 3261-3267

11. Inagaki, K., Tanizawa, K., Badet, B., Walsh, CT., Tanaka, H., Soda, K. (1986) Thermostablealanine racemase from Bacillus stearothermophilus: Molecular cloning of the gene, enzyme purification, and characterization. Biochemistry 25, 3268-3274

12. Strych U., Penland RL., Jimenez, M., Krause KL., Benedik, MJ. (2001) Characterizationof the alanine racemases from two Mycobacteria. FEMS Microbiol. Lett. 196, 93-98

13. Duque, E., Daddaoua, A., Cordero, BF., De la Torre, J., Antonia Molina-Henares, M., Ramos, JL. (2017) Identification and elucidation of in vivo function of two alanine racemases from Pseudomonas putida KT2440. Environ. Microbiol. Rep. 9, 581-588

14. Muhammad, M., Li, Y., Gong, S., Shi, Y., Ju, J., Zhao, B., Liu, D. (2019) Purification, characterization and inhibition of alanine racemase from a pathogenic strain of Streptococcus iniae. Pol. J. Microbiol. 68, 331-341

15. Watanabe A, Yoshimura T, Mikami B, Hayashi H, Kagamiyama H, Esaki N. (2002) Reaction mechanism of alanine racemase from Bacillus stearothermophilus: x-ray crystallographic studies of the enzyme bound with N-(5'-phosphopyridoxyl)alanine. J. Biol. Chem. 277, 19166-19172

16. Patrick WM, Weisner J, Blackburn JM. (2002) Site-directed mutagenesis of Tyr354 in Geobacillus stearothermophilus alanine racemase identifies a role in controlling substrate specificity and a possible role in the evolution of antibiotic resistance. Chembiochem. 3, 789-792

17. Uo, T., Yoshimura, T., Tanaka, N., Takegawa, K., Esaki, N. (2001) Functional characterization of alanine racemase from Schizosaccharomyces pombe: a eucaryotic counterpart to bacterial alanine racemase. J. Bacteriol. 183, 2226-22330

18. Strych, U., Davlieva, M., Longtin, J. P., Murphy, E. L., Im, H., Michael J Benedik, M. J., Kurt L Krause, K. L. (2007) Purification and preliminary crystallization of alanine racemasefrom Streptococcus pneumoniae. BMC Microbiol. 17, 40

19. Oikawa, T., Tauch, A., Schaffer, S., Fujioka, T. (2006) Expression of alr gene fromCorynebacterium glutamicum ATCC 13032 in Escherichia coli and molecular characterization of the recombinant alanine racemase. J. Biotechnol. 125, 503-512

20. Land, H., Humble, M. S. (2018) YASARA: A tool to obtain structural guidance in biocatalytic investigations. Methods Mol. Biol. 1685, 43-67

21. Cavalier-Smith, T. (2000) Membrane heredity and early chloroplast evolution. Trends Plant Sci. 5, 174-182

22. Reyes-Prieto, A., Bhattacharya, D. (2007) Phylogeny of nuclear-encoded plastid-targetedproteins supports an early divergence of glaucophytes within Plantae. Mol. Biol. Evol. 24, 2358-2361

23. Lin, X., Li, N., Kudo, H., Zhang, Z., Li, J., Wang, L., Zhang, W., Takechi, K., Takano, H. (2017) Genes sufficient for synthesizing peptidoglycan are retained in Gymnospermgenomes, and MurE from Larix gmelinii can rescue the albino phenotype of Arabidopsis MurEmutation. Plant Cell Physiol. 58, 587-597

24. Price, D. C., Goodenough, U. W., Roth, R., Lee, J.-H., Kariyawasam, T., Mutwil, M., Ferrari, C., Facchinelli, F., Ball, S. G., Cenci, U., Chan, C. X., Wagner, N. E., Yoon, H. S., Weber, A. P. M., Bhattacharya, D. (2019) Analysis of an improved Cyanophora paradoxagenome assembly. DNA Research 26, 287–299

第四章

1. Yoshimura, T., Nishikawa, T., Homma, H. et al. (2016) D-Amino acids Physiology, Metabolism, and Application. Basingstoke: Springer Nature

2. Wolosker, H. (2018) The Neurobiology of D-Serine Signaling. Adv Pharmacol. 82, 325-48

3. Baccari, GC., Falvo, S., Santillo, A., Di Giacomo Russo, F., Di Fiore MM. (2020) D-Amino acids in mammalian endocrine tissues. Amino Acids 52, 1263-73

4. Solms, J., Vuataz L., Egli RH. (1965) The taste of L-and D-amino acids. EXperimentiaXXI/12: 692-693

5. Nelson, G., Chandrashekar, J., Mark, AH., Luxin, F., Grace, Z., Nicholas, JPR., Zuker, CS. (2002) An amino-acid taste receptor. Nature 416,199–202

6. Okada, K., Gogami, Y., Oikawa, T. (2013) Principal component analysis of the relationshipbetween the D-amino acid concentrations and the taste of the sake. Amino Acids 44, 489-98

7. Abe, H. (2002) Distribution, metabolism and physiological functions of freeD-amino acids in aquatic invertebrates. 日本水産学会誌 68, 516-25

8. Abe, H. (1994) Effects of free D-amino acids on the taste of marine animal muscle. 浦上財団研究報告書 4, 129-36

9. Hamase, K., Morikawa, A., Zaitsu, K. (2002) D-Amino acids in mammals and their diagnostic value. J Chromatogr B 781, 73-91

10. Nakano, Y., Taniguchi, M., Fukusaki, E. (2019) High-sensitive liquidchromatography-tandem mass spectrometry-based chiral metabolic profiling focusingonamino acids and related metabolites. J Biosci Bioeng. 127, 520-27

11. Ishiyama, M., Shiga, M., Sasamoto, K., Mizoguch,i M., He, PG. (1993) A newsulfonatedtetrazolium salt that produces a highly water-soluble formazan dye, Chem PharmBull. 41, 1118-1122

12. Ito, T., Hemmi, H., Kataoka, K., Mukai, Y., Yoshimura, T. (2008) A novel zinc-dependent D-serine dehydratase from Saccharomyces cerevisiae. Biochem J. 409, 399-406

13. Abe, H. (2000) Physiological function of free D-alanine in Decapoda Crustacea. 比較生理生化学 17, 100 - 108

参考文献をもっと見る

全国の大学の
卒論・修論・学位論文

一発検索!

この論文の関連論文を見る